 |
Ponencia |
 |
| |
Estudio comparativo de agregación proteica de variantes N-terminal de Apoliproteína A-I humana
Por:
Universidad Nacional de La Plata
Universidad Nacional de La Plata
Universidad Nacional de La Plata
Universidad Nacional de La Plata
Universidad Nacional de La Plata
Publicado en:
 |
|
Resumen:
Español
La amiloidosis es un grupo heterogéneo de enfermedades causadas por plegamiento anómalo de proteínas. Existen variantes naturales de Apolipoproteína A-I causantes de la enfermedad: Leu60Arg (L60R) y Trp50Arg (W50R) presentes en depósitos amiloides renales con localización: glomerular o tubuloinstersticial respectivamente.
Objetivo: analizar características estructurales de L60R y W50R para un estudio comparativo respecto a la proteína nativa (Wt) en cuanto estabilidad, susceptibilidad a la proteólisis y tendencia a la agregación frente a ligandos celulares: glucosaminoglucanos (heparina) y lípidos negativos (SDS).
Materiales y métodos: Los parámetros estructurales fueron analizados a pH: 7.4 y 5 por fluorescencia frente a guanidina clorhídrica, acrilamida y sonda Bis Ans. La susceptibilidad a la proteólisis mediada por tripsina a pH 7.4 se analizó por SDS PAGE. La tendencia a la agregación se evaluó por incubación de las proteínas a 37 °C, 48 horas a los pH mencionados en presencia y ausencia de ligandos midiendo intensidad de fluorescencia ligada a tioflavina T.
Resultados: L60R evidenció una inestabilidad estructural respecto a Wt y W50R, disminución de intensidad de Bis ANS que muestra pérdida de bolsillos hidrofóbicos por alteración de un dominio cremallera de leucina, un incremento en la agregación en presencia de SDS y una susceptibilidad mayor a la proteólisis con tripsina a pH 7.4; W50R mostró un ascenso de agregación con heparina a pH 5.
Conclusión: La desestabilización estructural de las variantes conduce a un plegamiento anómalo de las mismas, lo que podría producir exposición de sitios (para unión a ligandos o proteólisis) e inducir aumento de agregación, sobre todo en un micro entorno pro inflamatorio
Disciplinas:
Ciencias e Investigación - Bioquímica y Biofísica
Palabras clave :
Apolipoproteina A-I - Plegamiento anómalo - Ligandos celulares
Descriptores:
AMILOIDOSIS - PROTEOLISIS - PROTEÍNA - CÉLULA
Cómo citar este trabajo:
Gaddi, G.M; Finarelli, G.S; Gisonno, R; Ramella, N.A; Rosú, S.A.
(2018).
Estudio comparativo de agregación proteica de variantes N-terminal de Apoliproteína A-I humana.
Ponencia
Mendoza, .
Dirección URL del informe: /13170.
Fecha de consulta del artículo: 19/11/24.
|
|
 |
|
 |
|
|
|
Fichas descriptivas de las especies del jardín botánico en la Fac. de Ciencias Agrarias.
Selección de trabajos alrededor de la temática de los Derechos Humanos en la Argentina y en Mendoza en particular.
Una selección de artículos, tesis, informes de investigación y videos sobre temáticas de la vid, la vinificación, la economía y la cultura del vino mendocino
Espacio virtual que pone a disposición tesis doctorales y trabajos finales de maestría de posgrados dictados en la Facultad de Filosofía y Letras de la UNCuyo.
En este sitio se pueden consultar las tesis de grado de la Facultad de Cs. Económicas de la UCuyo. La búsqueda se puede hacer por autor, titulo y descriptores a texto completo en formato pdf.
|
| //DOSSIERS ESPECIALES |
|
Cada Dossier contiene una selección de objetos digitales en diversos formatos, bajo un concepto temático transversal.
La propuesta invita al usuario a vincular contenidos y conocer los trabajos que la UNCuyo produce sobre temáticas específicas.
|
| |
| Para la correcta utilización de todos los materiales de esta biblioteca es necesario que disponga de: |
 |
 |
|
